近日，中國海洋大學海洋生命學院綠卡教授、英國利物浦大學劉魯寧教授與張玉忠教授團隊合作，在國際著名雜志Plant Physiology在線發表了題為“Molecular interactions of the chaperon CcmS and carboxysome shell protein CcmK1 that mediate β-carboxysome assembly”的研究論文。研究團隊通過蛋白質晶體學和生化分析，揭示了一種名為CcmS的輔助蛋白在藍藻羧酶體組裝過程中的關鍵作用，為提高光合效率和羧酶體合成生物學改造開辟了新途徑。

卡爾文循環是自然界生物體內主要的二氧化碳（CO2）固定途徑，占地球碳固定總量的95%，對全球的碳循環具有重要的貢獻。羧酶體是存在于藍藻和某些化能自養細菌中的特殊蛋白質細胞器。羧酶體通過將關鍵CO2固定酶核酮糖-1,5-二磷酸羧化酶/加氧酶（Rubisco）和碳酸酐酶（CA）封裝在一種特殊的類似病毒顆粒的蛋白質外殼內，創造了一個高效的二氧化碳濃縮環境，以最大限度地提高Rubisco羧化活性，同時減少光呼吸作用對能量的消耗。

羧酶體外殼由數以千計的六聚體（BMC-H）、三聚體（BMC-T）和五聚體（BMC-P）同源蛋白質組成。其中，CcmK是β-型羧酶體中含量最高的六聚體外殼蛋白成分。在模式藍藻 Synechocystis?sp. PCC6803（ Syn 6803）和 Nostoc?sp. strain PCC 7120（ Nos 7120）中，β-羧酶體包含四個CcmK蛋白（CcmK1-4）。此外，CcmM和CcmN在促進Rubisco成核以及連接羧酶體殼和Rubisco核心方面發揮著重要作用。目前，β-羧酶體各個組分在這些藍藻中精確組裝的分子機制尚不清楚。

研究團隊利用蛋白質單晶衍射技術，成功解析了來自藍藻 Nostoc?sp. PCC 7120的CcmS蛋白晶體結構。研究發現，CcmS在溶液中呈同源二聚體聚集形式，每個CcmS單體由5個α-螺旋和4個β-折疊組成。兩個CcmS分子旋轉對稱，二聚體界面主要由兩個CcmS單體間的氫鍵和鹽鍵介導行成。蛋白質結構和生化分析進一步表明，CcmS能夠與羧酶體外殼蛋白CcmK1的碳端特異性相互作用，該相互作用對于β-羧酶體殼的正確組裝至關重要。同時，實驗結果證明CcmS與CcmK2、CcmM等其他羧酶體蛋白不存在相互作用。

這一研究發現，為揭示羧酶體組裝機制提供了新的見解。CcmS輔助蛋白與CcmK1的特異相互作用，可以作為一種有效的調節機制，促進β-羧酶體的功能性組裝，并提高藍藻在特定生態環境中的適應性。深入了解藍藻羧酶體組裝的分子機制，為通過生物工程改造在其他生物體內構建羧酶體活性結構提供了重要信息。隨著研究的深入，我們有望看到更多基于羧酶體的生物技術應用，為解決全球能源和環境挑戰貢獻力量。例如，該研究有助于將活性羧酶體引入植物，提高作物光合效率；為構建新型的CO2固定系統、應對氣候變化提供了潛在方案；制造基于羧酶體的納米生物反應器，提高生物催化性能。

該論文由中國海洋大學為第一作者單位和通訊作者單位，中國海洋大學海洋生命學院二年級博士研究生程金和李春陽教授為共同第一作者，劉魯寧教授和張玉忠教授為共同通訊作者。該研究得到了國家自然科學基金面上項目、科技部重點研發計劃等項目的資助。

文章鏈接：https://doi.org/10.1093/plphys/kiae438。